Alfa-queratina

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A queratina é uma proteínas pertencente a subfamília dos filamentos intermediários, tipicamente encontrada nos epitélios de vertebrados. Ela pertence a um grupo de proteínas insolúveis e é descrita como a proteína estrutural mais abundante em células epiteliais sendo, junto com o colágeno, o biopolímero mais importantes observado em animais. É o principal componente da rígida camada externa da epiderme, constituindo mais de 85% das proteínas celulares, além de apêndices relacionados, como cabelos, chifres, unhas e penas. A queratina forma materiais com alto teor de cisteína, o que a distingue de outras proteínas. Esses materiais são tipicamente duráveis, resistentes e não reativos ao ambiente natural, de modo que presume-se que forneçam suporte mecânico e diversas funções de proteção na adaptação de vertebrados ao ambiente externo.

No nível molecular, o padrão de difração por raios X da α-queratina assemelha-se àquele esperado para uma hélice α (daí o nome α-queratina). Contudo, a α-queratina exibe um espaçamento de 5,1 A°, em vez de 5,4 A° correspondente ao passo (distância que a hélice se eleva, por volta, ao longo de seu eixo) de uma hélice α. Essa observação, juntamente com uma série de evidências químicas e físicas, sugere que os polipeptídeos da α-queratina formam pares de hélices α altamente associados, em que cada par é composto por uma cadeia de queratina Tipo I e uma Tipo II, torcidas paralelamente formando uma espiral voltada à esquerda. Como consequência, a distância de repetição normal de 5,4 A° de cada hélice α no par sofre uma inclinação com respeito ao eixo formado pela sua conformação, gerando o espaçamento observado de 5,1 A°. Esse conjunto é denominado estrutura espiral enrolada, pois o eixo de cada hélice α segue um caminho helicoidal.

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A α-queratina é rica em resíduos de cisteína, que, por meio de ligações dissulfeto, interligam as cadeias polipeptídicas adjacentes. Isso explica duas de suas propriedades biológicas mais importantes, a insolubilidade e a resistência ao estiramento. As α-queratinas são classificadas como "duras" ou "moles", dependendo da quantidade alta ou baixa de enxofre que possuem. As queratinas duras, como aquelas presentes no cabelo, nos chifres e nas unhas, são menos flexíveis que as queratinas moles, que são encontradas na pele ou nas calosidades, pois as ligações dissulfeto resistem a quaisquer forças que possam deformá-las. O cabelo tratado pela aplicação de um agente oxidante que estabeleça novamente as ligações dissulfeto na conformação "encaracolada" pode formar "cachos permanentes". A elasticidade do cabelo é uma propriedade da espiral enrolada ao retomar a sua configuração inicial depois de ter sido desenrolada e esticada. Entretanto, quando algumas ligações dissulfeto são rompidas, uma fibra de α-queratina pode ser estendida até mais de duas vezes o seu comprimento original pela aplicação de calor úmido. Nesse processo, como a análise por raios X indica, a estrutura de hélice α se estende à medida que suas ligações de hidrogênio se rearranjam para formar uma folha β-pregueada.